激酶是催化高能供体分子（如ATP）将磷酸基团转移到特定底物的酶。激酶大致可分为四大类：蛋白激酶、脂肪激酶、果糖激酶和突变型激酶，包含CK1、AGC、CAMK、CMGC、GYC、TK、TKL、STE、Atypical等。蛋白激酶是关键的酶家族，能够催化蛋白质的磷酸化过程，该过程是神经信息在细胞内传递的最后环节，可导致离子通道蛋白及通道门的状态变化。激酶介导的信息传递途径的异常调节可导致癌症、心血管疾病、神经退行性疾病、代谢紊乱等多种重要疾病。 蛋白酪氨酸激酶（Tyrosine Kinase, TK）可分为受体型（receptor tyrosinekinases，RTKs）与非受体型（non-receptor tyrosine kinases），两种类型都能够催化ATP上γ-磷酸基团转移至蛋白酪氨酸（Tyr）残基上并使其磷酸化。这一过程在细胞信号传导通路中占据十分重要的地位，在细胞的生长、分化、代谢、死亡等过程中起着关键性的作用。人类基因组中，共有58种受体型和32种非受体型。受体蛋白酪氨酸激酶常见的包括EGFR、PDGFR、FGFR、VEGFR、NGFR等，非受体酪氨酸激酶包括JAK等。 EGFR（epidermal growth factor receptor）中文名称为表皮生长因子受体，是一种跨膜酪氨酸激酶受体蛋白，是ErbBs家族中的重要成员之一。ErbBs受体酪氨酸激酶家族成员包括ErbB1、ErbB2、ErbB3以及ErbB4。EGFR又被称为ErbB-1或HER1，是原癌基因c-ErbB1的表达产物。它是一个由1186个氨基酸残基组成的跨膜糖蛋白，分子量为170kDa。像所有RTKs一样，从N末端到C末端主要是由三个部分结构组成：胞外区（EC）、跨膜区（TM）、胞内区（KD）。EGFR的胞外区可以进一步分为四个子域分别为I，II，III，和IV区。EGFR的胞外区和配体的复合物晶体结构研究表明I，II和III区形成一个口袋，配体可以结合到这个口袋中。